原標題：中科院青島能源所實現細胞內蛋白質靜電相互作用的直接測量

來源：科技日報

11月19日，記者從中國科學院青島生物能源與過程研究所獲悉，該所姚禮山研究員帶領的蛋白質設計研究組，在細胞內原位定量測量蛋白質靜電相互作用取得重要進展，實現細胞內蛋白質靜電相互作用的直接測量。此成果近日發表于《Journal of the American Chemical Society》雜志上。第一作者是該所副研究員宋鄉飛和博士生王夢婷，通訊作者是該所姚禮山研究員。

據介紹，靜電相互作用在許多重要生物反應過程中起到至關重要的作用，如酶催化、蛋白質-蛋白質相互作用、蛋白質-DNA/RNA相互作用和H+的轉移等生物反應。但絕大多數蛋白質都是在細胞中執行其功能，復雜細胞環境可以擾動蛋白質的靜電相互作用，這對蛋白質功能的實施非常重要，但這種擾動能達到何種程度目前尚不清楚。

對此，姚禮山團隊在進行該課題研究中，應用核磁共振技術和雙突變循環的(double mutational cycle，DMC)方法，測量了細胞內IgG結合蛋白質GB3中的8對電荷相互作用，并與在胞外條件測量的結果進行比較。研究結果表明，蛋白質GB3中5對電荷的靜電相互作用沒有明顯變化，另外3對電荷的靜電相互作用減弱了70%以上(圖1)。進一步的研究表明，細胞內蛋白質靜電相互作用強弱與蛋白質折疊轉移自由能有關，折疊態和解折疊態的轉移自由能都影響細胞內蛋白質靜電相互作用，盡管后者通常比前者的影響更大(圖2)。

研究結果凸顯了在細胞內直接研究蛋白質相互作用和蛋白質功能的重要性。

圖1。在胞外條件和細胞內測量的GB3電荷對之間靜電相互作用的相關性

圖2。蛋白質折疊轉移自由能(ΔGtr)的性質：A) 所有測量的GB3突變體的折疊轉移自由能； B)和C)分別為折疊轉移自由能和折疊態相對轉移自由能及解折疊態相對轉移自由能之間的相關性。

（文章來源：科技日報）

[責任編輯：楊凡、崔中連]

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